Bekanamycin CAS：4696-76-8

阿拉丁生命科学试剂产品被普遍用于基因组学、蛋白质组学、代谢组学、糖组学等研究领域。分子生物学是从分子水平理解生物现象的学科，研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性及相互之间的关系。其热点领域主要包括DNA的多态性、非编码RNA、蛋白质的转运和蛋白质-蛋白质相互作用、细胞周期调控和细胞凋亡、系统生物学等。组织学的艺术包含了对有兴趣的部位挑选适当的染剂，很多现行的染剂都是利用抗体的化学性质，来标定有兴趣的目标。代谢组指的是“一个细胞、组织或细胞中，所有代谢组分的聚合，尤其指小分子物质”，而代谢组学则是一门“在新陈代谢的动态进程中，系统研究代谢产物的变化规律，揭示机体生命活动代谢本质”的科学。

阿拉丁生命科学试剂包含抗体（一抗）、抗体（二抗）、激动剂、拮抗剂、抑制剂、生化试剂、细胞生物学、细胞培养、血液学和组织学、代谢助学、分子生物学、营养学研究、植物生物技术、蛋白组学、碳水化合物、微生物学、生物缓冲液、蛋白质和多肽、培养基成分、琼脂糖、培养基、葡聚糖等。多肽是少于100个氨基酸脱水缩合形成的化合物，分子结构介于氨基酸和蛋白质之间，具有很高的生物活性。随着多肽在药物研发、食品研究以及在化妆品领域的较多应用（特别是生物制药的发展），多肽合成已然成为化学生物学研究的一个重要且不断增长的领域。多肽合成反应末端氨基酸N端脱保护，完成待添加氨基酸（C端脱保护），偶联成具有酰胺功能的肽，添加更多的氨基酸，直到得到目的肽。经典的多肽固相合成法，以Boc作为氨基酸α-氨基的保护基，苄醇类作为侧链保护基，Boc的脱除通常采用三氟乙酸(TFA)进行。

阿拉丁生命科学试剂包含生化试剂，细胞生物学，细胞培养，血液学和组织学，代谢组学，微生物学，分子生物学，营养学研究，植物生物技术，蛋白组学等试剂。生命科学试剂的蛋白酶K不会受到碘乙酸、胰蛋白酶特异性抑制剂TLCK、糜胰蛋白酶特异性抑制剂TPCK以及对-氯汞基苯甲酸盐抑制。核酸纯化产物的蛋白质消解。在分子生物学应用中，蛋白酶K常用于消解无用的蛋白质，例如从微生物、培养细胞和植物的DNA或RNA制剂中消解核酸酶。[5-11]在核酸制剂之中，这种酶的使用浓度通常为50-200µg/ml，pH7.5-8.0，37℃。孵育时间30分钟至18小时不等。尽管在长期孵育时，蛋白酶K可以自动消解，但通常还是通过后续的本分萃取法使其变性。蛋白酶K已经用于去除阳离子蛋白质上结合的内细菌，如溶菌酶和核糖核酸酶A上的内细菌。

阿拉丁品牌生命科学试剂已成为国内试剂和科研领域非常具有名誉度、各行各业领域的科研人员众口皆碑的品牌。阿拉丁生命科学试剂激动剂、拮抗剂和抑制剂中的6-巯基嘌呤 (6-MP)，别名乐疾宁； 6-MP；6-嘌呤硫醇； 6-硫代嘌呤；巯嘌呤。CAS编号50-44-2，分子式 C5H4N4S，分子量 152.18，是一种嘌呤类似物，是内源性嘌呤的拮抗剂且已被普遍用作抗白血病药物和免疫抑制药物。常用于防治儿童急性淋巴细胞白血病。也普遍用于防治皮质类固醇依赖性炎症性肠病（IBD）或克罗恩氏病（Crohn′s disease）。对光敏感，溶于DMSO,较高浓度 (mg/mL): 15.22,较高浓度(mM): 100；溶于1eq. NaOH,较高浓度 (mg/mL): 15.22,较高浓度(mM): 100，-20°C储存,充氩；其生化机理：通过干扰DNA和RNA合成来抑制新嘌呤合成。免疫抑制和抗白血病药物；降低华法林引起的抗凝作用。硫唑嘌呤的活性代谢物。也抑制SARS-CoV木瓜蛋白酶样蛋白酶（PLpro去泛素化活性的IC50 = 21.6μM）。

阿拉丁以“质量控制标准化、共性关键技术规范化、产业化基地工程化、产学研用联盟机制化”为主要目标，以开展我国生命科学试剂质量及标准规范研究。细胞凋亡(Apoptosis)，是生物体细胞为维持内环境的稳定，由遗传机制控制的细胞自主有序的死亡。细胞凋亡是多细胞有机体调控发育生长、控制细胞衰老的重要机制，可以清理生物发育过程中不需要的、不再起作用的、不正常的、有害的细胞。当发生免疫反应或者细胞被疾症状或有毒物质损伤时，细胞凋亡也可作为一种防御机制。脑部疾病、自身免疫性疾症状、阿尔茨海默症、艾滋症状等疾症状都与细胞凋亡异常相关。细胞凋亡过程大致可分为以下四个阶段：接受凋亡信号→凋亡调控分子间的相互作用→蛋白水解酶(Caspase)的活化→凋亡的级联反应。

在生命科学试剂中，包装瓶质量要求外观、密封性、抗跌性、溶出物、脱色试验、振荡试验。Bekanamycin CAS：4696-76-8

阿拉丁生命科学类试剂，随着产品种类及数量的不断扩充，该类产品的优势也不断提升。可逆性抑制剂与酶和（或）酶-底物复合物非共价结合可逆性抑制作用（reversibleinhibition）的抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤可将抑制剂除去。竞争性抑制（competitiveinhibition）抑制物与底物结构类似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物。非竞争性抑制（non-competitiveinhibition）有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。反竞争性抑制（uncompetitiveinhibition）此类抑制剂只与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，是中间产物的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。

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